Сравнительная характеристика состава и свойств белков различных групп пищевых продуктов

Содержание:

ВВЕДЕНИЕ

Товароведение пищевых продуктов изучает физические, химические и биохимические свойства продуктов, их качество, а также влияние на эти показатели различных факторов, связанных с технологией производства и хранением продуктов питания.

Следует подчеркнуть, что особое место в товароведении пищевых продуктов занимает раздел, изучающий характеристики и свойства основных групп веществ пищевых прoдуктов и их влияние на организм человека. Поскольку именно знание пищевых продуктов на молекулярном уровне позволяет научно подходить к изучению технологии производства продовольственных товаров, оценивать их качество. Большую роль в пищевых продуктов играет белок.

Жизнь без белка невозможна. Значение белков для организма заключается в том, что они служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других веществ, выполняющих в организме важнейшие функции. Белки и их роль в организме заключается также в том, что они участвуют в защите организма от инфекций, а также способствует усвоению витаминов и минеральных веществ.

Известно около 80 природных аминокислот, но в обычной пище встречаются лишь 22 из них. Из этих элементарных кирпичиков, стыкуемых в различном порядке, состоит все огромное многообразие белковых молекул. По оценкам ученых, в природе насчитывается около 1010 -1012 различных видов белков.

В природе аминокислоты производятся живыми организмами. Считается, что 12 аминокислот может синтезировать и человек, поэтому они называются заменимыми. Остальные 10 аминокислот в обычных условиях человеческий организм не производит. Их называют незаменимыми.

Понятно, что незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. В зависимости от их наличия все белки даже подразделяют на "полноценные" (в которых эти аминокислоты присутствуют) и "неполноценные" (где их нет). Однако на практике об этом можно особо не задумываться. При более-менее разнообразном меню мы почти всегда получаем достаточное количество различных аминокислот, к тому же существует кишечная микрофлора, поставляющая массу необходимых соединений, плюс ко всему сам организм в экстремальных условиях или после соответствующей тренировки начинает их синтезировать. Потому-то сам факт "незаменимости" аминокислот некоторые ученые ставят под сомнение. белок аминокислота высокомолекулярный организм

Если бы мы задались целью тщательно изучить организм человека, то обнаружили бы, что в нем содержится целый ряд различных химических веществ. В первую очередь мы нашли бы очень много воды. Вода составляет около 70% нашего тела. Обыкновеннейшая вода.

В крови содержится небольшое количество сахара - это главным образом глюкоза. Обычный сахар состоит из глюкозы и фруктозы. В печени находится гликоген - вещество, близкое к крахмалу, например к картофельному или кукурузному. Во многих частях организма, особенно под кожей и около почек, имеется жир.

А вот белки, или протеины, мы найдем в любом участке нашего организма, разница лишь в том, что в одном участке их больше, в другом меньше. В крови и мышцах белки составляют 1/5 часть, в мозге - 1/12, в эмали зубов - менее 1%.

Белки являются неотъемлемой частью организмов животных и растений. Более того - без белка вообще не может; существовать какая бы то ни было форма жизни. Когда белки были впервые выделены из живых тканей, ученые сразу же поняли, что эти соединения представляют собой нечто совсем особенное. Об этом говорит даже само их название. Голландский биохимик Мульдер, применивший впервые в 1838 году термин "протеин" (белок), произвел его от греческого слова "протео", которое означает "занимающий первое место или первенствующий".

Объектом изучения является яйца куриные, произведенные на ОАО «Птицефабрика Челябинская» (ЧЕПФА) и сыр зрелых сортов.

Куриное яйцо относится к высокоценным продуктам, его применяют в лечебном и в профилактическом питании. Химический состав яйца зависит от разновидности птицы, от времени года, когда яйцо снесли, от корма.

Белок в сыре (казеин) образует его структуру, создавая каркас, внутри которого заключены частицы жира и влаги. Важной частью процесса созревания сыра является протеолиз, представляющий собой многостадийный процесс распада белков сырной массы на растворимые в воде белковые вещества – от высокомолекулярных полипептидов до аминокислот. Благодаря протеолизу размягчается структура сырного теста, улучшается биологическая усваиваемость содержащегося в сыре белка, формируется специфический вкус сыра.

Актуальность выбранной темы курсовой работы объясняется, чтобы дать понятие для чего нужны белки в пищевых продуктов, как белки действуют на организм человека,какие компоненты играют важнейшую роль в организме человека.

Целью курсовой работы является определить дать обширное понятие и характеристику состава и свойства белков в пищевых продуктах.

Задача курсовой работы представляет собой характеристику состава и свойств белков куриных яиц и мяса.

Задача определить классификация белков.

Задача химический состав и свойства белков.

Задача показать содержания белков при хранении.

Задача показать функция белков и влияние на организм человека.

Задача показать практическое исследование белков в пищевых продуктах.

ГЛАВА 1. СОСТАВ И СВОЙСТВО ПОСТРОЕНИЕ БЕЛКА.

1.1. Классификация белков

Белки - являются наиболее ценными химическими соединениями пищевых продуктов. Они выполняют важнейшие биологические функции: каталитическую (ферменты) — обеспечивают протекание биохимических процессов в организме, структурную (коллаген, фиброин) — составляют основу клеточных мембран, регуляторную (гормоны) — регулируют гормональный обмен, защитную (иммуноглобулины, интерферон) — формируют иммунитет, двигательную (миозин) — входят в состав мышечной ткани, транспортную (гемоглобин, миоглобин) и другие функции.

Белки классифицируют: по наличию незаменимых аминокислот :

• полноценные— белки мяса, рыбы, яиц, молока.
• неполноценные— белки просо, кукурузы и др.

По составу:

• простые— протеины: альбумины, глобулины, глютелины, проламины
• сложные— протеиды: фосфоропротеиды, хромопротеиды, глюкопротеиды.

Белки имеют ряд общих свойств:

• при нагревании выше 50—60°С денатурируются;
• набухают в воде и увеличиваются в объеме;
• под действием ферментов, кислот, щелочей — гидролизуются.

Остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности.

Протеины – запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. По растворимости в отдельных растворителях выделим только главные:

• альбумины – белки с относительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; типичный представитель альбуминов – белок яйца – овальбумин;
• глобулины – растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока;
• проламины – растворяются в 60-80 %-ном растворе этилового, спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин – пшеницы и ржи, зеин – кукурузы, авенин – овса, гордеин – ячменя;
• глютелины – растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных белков пшеницы.

Протеиды – из этой группы сложных белков отметим только следующие:

• нуклеопротеиды
• липопротеиды
• фосфопротеиды

Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе являются внеклеточные вирусы – это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки – капсида.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл.

• Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух a и двух b и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая a-цепочка содержит 141, а b-цепочка – 146 аминокислотных остатков.
• Миоглобин. Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопитающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное время находиться под водой.

Гликопротеиды . Представляют собой сложные белки простетическая группа которых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные стенки бактерий построены из пептидогликанов, являющихся производными линейных полисахаридов, несущих ковалентно связанные с ними пептидные фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с образованием механически прочной сетчатой структуры. Например, клеточная стенка E.coli построена из полисахаридных цепей, образованных остатками N-ацетилглюкозамина, связанными b-(1®4)связями, причем каждый второй остаток несет присоединенный к нему по атому С3 фрагмент, образованный связанными амидными связями остатками молочной кислоты, L-аланина, D-глутамата (через g-карбоксил), мезодиаминонимелината и D-аланина. Гликопротеиды участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, иммунитета, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. У арктических рыб гликопротеиды играют роль антифризов – веществ, препятствующих образованию кристаллов льда внутри их организма.

Фосфопротеиды . Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеиды . Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть – липидами и их производными. Основная функция липопротеидов – транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как a- и b-липопротеиды.

Хиломикроны являются наиболее крупными из липопротеидов и содержат до 98-99% липидов и только 1-2% белка. Они образуются в слизистой оболочки кишечника и обеспечивают транспорт липидов из кишечника в лимфу, а затем в кровь.

1.2. Химический состав и свойства белков

Белки — главная составная часть пищи. Без них не может существовать ни одна живая клетка. Они необходимы для построения тканей тела и восстановления отмирающих клеток, образования ферментов, витаминов, гормонов и иммунных тел; как строительный, пластический и энергетический материал (1 г белка дает 4,1 ккал (16,7 кДж). Недостаток белка в питании приводит к задержке роста детей и к целому ряду тяжелых расстройств в организме взрослых. Суточная потребность взрослого человека в белках составляет 80—100 г, в том числе половину должны составлять животные белки.

Белки состоят из аминокислот. Некоторые аминокислоты синтезируются в организме, но имеется девять аминокислот, которые в организме не могут синтезироваться, они являются незаменимыми.

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода углеродного атома замещен на аминогруппу – NH2. Следовательно, по химической природе это аминокислоты с общей формулой:

R

|

H – C – NH2

|

COOH

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2, – NH2, – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:

Ациклические . Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

• Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
• Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
• Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
• Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.
• Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.
• Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.

• Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов.
• Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.

Белки активно вступают в химические реакции . Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.

Белки являются высокомолекулярными соединениями . Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000.

• Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000
• гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка).

Молекулярные массы других белков более высокие:

• g-глобулин ( образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000
• молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов . Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислоты, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы . В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.

Важное значение имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны . Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка в них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами , которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

1.3. Изменение содержания белков при хранении

При холодильном хранении и замораживании чистых растворов белков происходит агрегация молекул белка. Обычно этому процессу предшествует денатурация белка. Данные определения молекулярной массы, констант седиментации и скорости диффузии^[1] образующихся при замораживании и холодильном хранении белковых частиц свидетельствуют о структурных изменениях этого белка. По некоторым данным, в процессе холодильной обработки рыбы возможно не только понижение, но и повышение растворимости белка. Так, в балтийской сельди растворимость белка в мышечной ткани мороженой рыбы увеличивалась даже во время окоченения.

Во время хранения мяса создаются благоприятные условия для вторичного взаимодействия липидов с белками. Это происходит потому, что нативные белки при хранении быстро разрушаются, структурная упорядоченность клеточных мембран^[2] утрачивается, пространственная разграниченность химических компонентов клеток нарушается. Во взаимодействие с белками вступают при этом как полярные и нейтральные жиры, так и продукты их распада и окисления.Взаимодействие между липидами и белками происходит в продуктах и при хранении в замороженном состоянии. Результаты исследования мяса и рыбы показали, что волнообразно изменялись растворимость различных белковых фракций мышечной ткани, содержание сульфгидрильных и дисульфидных групп в белках, а также активность ряда ферментов.

Качественный состав аминокислот в процессе хранения продукта определяется многими факторами и зависит от активности различных ферментов мышечной ткани и индивидуальные превращения аминокислот, от аминокислотного состава расщепляемых белков, их количества и степени атакуемости ферментами, изменении рН, температуры и других взаимосвязанных факторов.

1.4. Функция белков и влияние на организм человека

Белки, или протеины, имеют наибольшее значение для жизнедеятельности организма человека. Они являются структурной основой всех клеток. Белки — это сложные органические соединения, содержащие в отличии от жиров и углеводов кроме углерода, водорода и кислорода ещё и азот. Единственным источником белка для человека служит пища животного и растительного происхождения.

• наиболее вaжная функция белка – пластическая. В процессе жизнедеятельности человека происходит постоянное старение и отмирание отдельных клеточных структур и без белка невозможны процессы обновления тканей и органов, иными словами белки — «строительный материал» нашего организма;
• транспортная, необходимая для переноса питательных веществ и кислорода кровью;
• защитная функция играет важную роль в организме человека. Иммуноглобулины или антитела — это белки плазмы крови, они способны распознавать и обезвреживать чужеродные для организма вещества, тем самым отвечают за наш иммунитет;
• энергичная функция человека , при расщеплении белков выделяется энергия, необходимая для осуществления процессов жизнедеятельности организма;
• большое значение белок имеет для высшей нервной деятельности. Нормальное содержание его в пище улучшает регуляторную функцию коры головного мозга, повышает тонус нервной системы и ускоряет выработку условных рефлексов.

Рисунок 2. Функция белков.

Далее я подробнее остановлюсь на незаменимых аминокислотах, какое они оказывают влияние на наш организм и в каких продуктах они находятся.

Таблица 1.

Характеристика аминокислот

Аминокислоты	Сущность	Дефицит	Натуральные источники
Аргинин	влияет практически на все функции организма, в особенности на иммунную систему и репродуктивную сферу человека, способствует выведению токсических отходов, влияет на рецепторы поджелудочной железы, усиливая выделение инсулина, тем самым снижая уровень глюкозы в крови, стимулирует силу гормона роста и незаменим для восстановления опорно-двигательного аппарата. Аргинин является в организме дозатором азота, который поддерживает тонус артериальных сосудов. Это аминокислота считается условно-незаменимой, так как у взрослого и здорового человека она вырабатывается организмом, а у детей, подростков, больных и пожилых людей уровень синтеза оказывается недостаточным.	приводит к гипертонии, сахарному диабету, онкологическим заболеваниям, увеличению жировой массы тела, уменьшению роста.	мясо, молочные продукты, орехи, кукуруза, желатин, шоколад, изюм, овес, кунжут.
Валин	Вырабатывает энергию, нужен для укрепления мышц и поддержания тонуса, нужен для восстановления тканей печени в случае ее повреждения.	приводит к нарушению координации движений, повышается чувствительность кожи.	молочные продукты, куриная грудка, мясо, грибы, продукты из сои, арахис, бобовые, крупы.
Гистидин	Особенно необходим в период роста, при стрессе и восстановлении после болезней и травм.	приводит к ослаблению слуха, задержке умственного и физического развития, снижается посттравматическое восстановление тканей	свинина, птица, сыр, пшеница, рис, зародыши пшеницы.
Изолейцин	влияет на рост мышц, рост энергии, участвует в выработке гемоглобина.	приводит к депрессии, тахикардии, повышенной утомляемости, возникновению чувства страха, головокружению	куриная грудка, рыба, орехи, семечки, зародыши пшеницы, крупы.
Лейцин	Способствует заживлению ран, нужен для развития и роста мышц, сращиванию костей, стабилизирует уровень глюкозы в крови.	приводит к снижению роста тела, нарушению процессов восстановления, снижению обмена веществ и повышению уровня глюкозы крови	молочные продукты, мясо, куриная грудка, овес, зародыши пшеницы, бобовые, крупы
Лизин	эффективное средство профилактики вирусных инфекций, в частности вируса герпеса. Лизин способствует выносливости мышц и участвует в формировании коллагена, основных белков опорно-двигательного аппарата	может замедлить восстановление мышечной соединительной ткани и привести к потере костной массы тела	рыба, куриная грудка, молочные продукты, зародыши пшеницы, бобовые, арахис.
Метионин	Содержит серу и тем самым предотвращает заболевания кожи и ногтей, влияет на рост волос. Является мощным антиоксидантом, положительно сказывается на функции печени, замедляет старение, влияет на ткани печени, снижает содержание в крови «плохого» холестерина	может вызвать снижение уровня гемоглобина и накопление жира в клетках печени	творог, нежирное мясо, яйца, бобовые, арахис, овощи
Треонин	Необходим для формирования эмали зубов, а так же таких белков как эластин и коллаген. Он помогает организму обезвреживать токсины, предотвращает образованию жира в клетках печени	приводит к появлению усталости, к ожирению печени	мясо, молочные продукты, яйца, бобовые
Триптoфан	Является предшественником серотонина, вещества, которое ответственно за наше настроение, а так же участвует в выработке мелатонина, гормона, который влияет на качество нашего сна	приводит к хроническим головным болям, нарушению сна, расстройству нервной системы.	индейка, куриная грудка, молочные продукты, яйца, семечки, орехи, бобовые
Фенилаланин	Требуется для нормального развития поджелудочной железы, служит предшественником для выработки такого вещества, как норадреналин, который повышает уровень бодрствования, психической энергии и физической активности. Улучшает умственные способности и память. Существует мнение, что фенилаланин влияет на уровень гормонов радости, которые вырабатываются в нашей нервной системе.	приводит к раздражительности, плохому настроению, снижению обучаемости, может снизится сексуальная функция, обостряется синдром хронической усталости	мясные и молочных продукты, куриная грудка, рыба, яйца, овес, зародыши пшеницы, бобовые

Кроме аминокислот на наш организм оказывают большое влияние белки, содержащие в своем составе фосфор. Ими богаты желтки яиц, икра, молоко, мозги. Фосфористые белки оказывают положительное влияние на телесный склад, характер и интеллектуальное развитие человека.

При продолжительной недостаточности белка в питании возникает ряд патологических изменений в организме:

• задержка рoста и развития;
• нехватка пищеварительных ферментов;
• малокровие;
• снижение защитных сил организма;
• дистрофия и уменьшение сухой массы тела, то есть мышц.
• лишняя нагрузка на почки;
• риск развития сердечно-сосудистых заболеваний, но это в том случае, если источником белка являются довольно жирные мясные и молочные продукты;
• может стать причиной остеопороза, так как тот белок, который не усвоится, организм начнет его перерабатывать, а для этого нужен кальций и если его не достаточно поступает в организм, он будет его брать из костей. Но это возможно в тех случаях, когда вы мало употребляете воды, а белковая пища у вас в изобилии.

Медики рекомендуют соблюдать соотношение животных и растительных белков – это 2:1.

Норма упoтребления белка – 1,2 – 2,5 г. на килограмм веса. Если нет повышенной физической нагрузки, то учитывайте меньшее значение. Так же норма употребления зависит от пола — женщинам не более 1,5 г., мужчинам и детям нужно больше, до 2 гр. Людям старшего возраста не более 1 г.

Хотя переизбыток белка явление довольно редкое и, как правило, почки его быстро нейтрализуют, все-таки дозировать белок, наверное, стоит, ведь именно сбалансированное питание благотворно влияет на наш организм.

ГЛАВА 2. ПРАКТИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ БЕЛКОВ В ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТАХ

2.1. Практическая работа и исследование белков в пищевых продуктах

Ежедневно на столе каждого из нас калейдоскопом сменяются десятки различных продуктов питания. К сожалению, на вид не всегда можно с уверенностью утверждать, что в представленной пище есть белок. Если вы заботитесь о своем здоровье и с особой тщательностью подбираете список полезных белковых продуктов, то вам просто необходимо знать способ качественного определения белка в продуктах. А поможет вам в этом простая в исполнении биуретовая реакция^[3].

Для проведения практической работы нам понадобилось.
продукт для анализа;

• яйцо куриное, произведенные на ОАО «Птицефабрика Челябинская»;
• средство для отчистки трубопроводов «КРОТ»;
• сульфат меди (CuSO4) 1%-ный;
• мерный стаканчик с делением в 1 мл;
• вода;
• пипетка;
• прозрачная тара.

Взяла исследуемый продукт и измельчила путем разрезания и растирания до состояния кашицы. Яйцо куриное растёрла ложкой.

В заранее подготовленный мерный стаканчик поместила полученную в первом шаге массу в объеме 0,5 мл и развела водой до деления в 1 мл. Это и станет нашим исследуемым раствором.

Рисунок 2. Пептидная связь белков.

Следующие действия :добавила в отдельной прозрачной таре (стаканчику) к 1 мл исследуемого раствора 1 мл 10 % раствора средство для прочистки трубопроводов «КРОТ». В домашних условиях отлично подойдет любое средство для прочистки труб, в его состав всегда входит необходимый нам компонент и стоит копейки.

Пипеткой добавила к раствору 2-3 капли 1 % раствора сульфата меди (CuSO4).

Перемешала содержимое прозрачной тары (стаканчик). Внимательно следила за изменением окраски раствора. Если белок в биологическом продукте или лекарственном препарате - присутствует, то его пептидные связи образуют с ионами меди в щелочной среде комплексные соединения, цвет которых я и будем объяснять в следующем шаге.

Рассмотрела изменение цвета исследуемого раствора. Если белки присутствуют – мы увидим фиолетовую окраску. В таком случае биуретовая реакция на качественное определение белка в продуктах питания будет считаться положительной. Однако, стоит обратить внимание и на оттенок жидкости, он должн стать красным либо синим. В данной работе белки я увидела фиолетовую окраску ,оттенок житкости стал у меня синеватого оттенка.

Таким образом, проходя практический анализ в домашних условия, можно смело определять белки в продуктах ,для этого необходимы вышесказанные материалы. В данной практической работе ,я выяснила, что белки в курином яйце, произведенные на ОАО «Птицефабрика Челябинская»-положительные .

2.2. Результаты изучения состояния белка в зрелых сырах

Сыр - прекрасный высокопитательный продукт. В нем содержится от 15 до 25 процентов белка, от 20 до 30 процентов жира. Белки сыра связаны с кальцием, отчего они усваиваются значительно лучше, чем из растительных продуктов. Сыр богат не только кальцием, но и фосфором, солями магния, калия,- натрия, микроэлементами, которые очень нужны организму для обменных процессов, для кроветворения, деятельности гормонов, ферментов. Витаминов в сыре больше, чем в молоке.

Содержание белковых веществ, образующихся в сыре в результате протеолиза, было исследовано в ГНУ ВНИИМС при помощи метода гель-фильтрации высокого разрешения. В результате были получены графики молекулярно-массового распределения (хроматограммы), характеризующие состояние белка в разных видах зрелых сырах (рис. 1, 2, 3). Высоты пиков на графиках пропорциональны содержанию белковых веществ в сыре.

Рисунок 3. Состояние белка в разных видах зрелых сырах.

Анализ полученных хроматограмм подтверждает описанные выше факты причин формирования видовых свойств для разных видовых группах сыров.

На графике массово-молекулярного распределения продуктов протеолиза у сыров с низкой температурой второго нагревания (рис. 3) наблюдается высокий пик в области полипептидов с большой длиной цепи. Наличие значительного количества этих азотистых соединений в сырах с низкой температурой второго нагревания является результатом деятельности молокосвертывающих ферментов.

В результате, деятельности ферментов, выделяемых мезофильными молочнокислыми бактериями, в сырах с низкой температурой второго нагревания протеолиз идет таким образом, что большую часть растворимых азотистых соединений в зрелых сырах составляют пептиды с разной длиной цепи. Это подтверждается диаграммами массово-молекулярного распределения продуктов протеолиза сыров с низкой температурой второго нагревания - брынза, голландский и российский (рис. 3). Из диаграмм видно, что в данных сырах продукты протеолиза состоят практически только из пептидов.

Рисунок 4. Хроматографический анализ.

У сыров с высокой температурой второго нагревания высота пика высокомолекулярных полипептидов, заметно ниже (рис. 4), у сыров с низкой температурой второго нагревания. Причиной этому является инактивация сычужного фермента под действием высокой температуры второго нагревания, и утрата им способности к расщеплению белка. В сырах с высокой температурой второго нагревания, в результате деятельности ферментов термофильных молочнокислых палочек, заметная доля продуктов распада белка, приходится на аминокислоты. На диаграмме массово-молекулярного распределения для данных сыров (рис. 4) наблюдаются значительные по высоте пики, лежащие в области свободных аминокислот.

На хроматографическом анализе сыров с голубой плесенью и брынзы, также обнаруживается малое количество длинноцепочечных полипетидов, являющихся результатом деятельности сычужного фермента (рис.4).

Это связано с ингибирующим действием соли на активность сычужного фермент. В данных сырах массовая доля поваренной соли настолько высока, что она оказывает значительное подавляющее действие на протеолитическую активность сычужного фермента. Протеолиз в данных сырах происходит в основном под действием микробных протеолитических ферментов. Под действием ферментативных систем плесневых грибов, белки в плесневых сырах распадаются как "вширь" (с образованием большого количества пептидов), так и "вглубь" (с высвобождением значительного количества аминокислот), как это видно из диаграмм массово-молекулярного распределения на рис. 4.

Большим разнообразием продуктов протеолиза отличается сыр маасдам. Этот сыр, технология которого разработана сравнительно недавно, сочетает мягкую пластичную консистенцию сыров с низкой температурой второго нагревания и выраженный насыщенный вкус сыров с высокой температурой второго нагревания. Это было достигнуто путем использования при производстве сыра маасдам смешанной закваски из мезофильных и термофильных молочнокислых бактерий. В результате в сыре маасдам накапливается как пептидный азот, так и свободные аминокислоты.

На диаграмме массово-молекулярного распределения продуктов протеолиза сыра маасдам (рис. 4), видны результаты протеолитической деятельности и мезофильных молочнокислых бактерий (пики в области пептидов) и термофильных молочнокислых бактерий (пики в области аминокислот).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

К числу биологически ценных белков в питании человека, отличающихся сбалансированностью аминокислот и хорошей усвояемостью, относятся белки яиц и молочных продуктов, а также мяса и рыбы, за исключением соединительной ткани. Влияние белков на организм человека во многом зависит от их качества и поступающего с пищей количества.

Аминокислот и что из 20 содержащихся в белках аминокислот незаменимыми являются только восемь: триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, треонин, валин, лейцин и изолейцин, поэтому правильное питание так важно для человека. На потребность в метионине влияет цистин, а на потребность в фенилаланине – тирозин, так как эти аминокислоты связаны попарно взаимными превращениями. Биологическая ценность белка различна, что зависит от содержания и соотношения в них незаменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты пищевых белков используются в организме для синтеза тканевых белков и ферментов, т. е. на пластические нужды организма, для синтеза активных небелковых соединений, являющихся промежуточными продуктами обмена отдельных аминокислот, а также в качестве источников энергии. Главным из перечисленных трех путей является первый.

Качественный состав аминокислот в процессе хранения продукта определяется многими факторами и зависит от активности различных ферментов мышечной ткани и индивидуальные превращения аминокислот, от аминокислотного состава расщепляемых белков, их количества и степени атакуемости ферментами, изменении рН, температуры и других взаимосвязанных факторов.

Я провела практическую работу в пищевых продуктах, можно смело определять белки в продуктах ,для этого необходимы вышесказанные материалы. В данной практической работе ,я выяснила, что белки в курином яйце, произведенные на ОАО «Птицефабрика Челябинская»-положительные.

Яйца оценивают по таким показателям, как индекс белка и индекс желтка. Индекс белка представляет собой отношение объема плотного белка к объему всего белка, находящегося в яйце. У свежих яиц он равен 0,68, но в процессе хранения наблюдается его снижение. Индекс желтка показывает отношение высоты желтка к его диаметру. У свежих яиц он равен 0,41—0,25.

Таким образом, куриные яйца являются хорошим источником высококачественного белка и множества микроэлементов необходимых человеку, что позволяет рекомендовать добавить яйца в рацион питания не только спортсменам, но и обычным людям, особенно детям и пожилым.

Вторая практическая работа состояла в рассмотрении содержания белковых веществ, образующихся в сыре в результате протеолиза, было исследовано в ГНУ ВНИИМС при помощи метода гель-фильтрации высокого разрешения. В результате были получены графики молекулярно-массового распределения (хроматограммы), характеризующие состояние белка в разных видах зрелых сырах. Высоты пиков на графиках пропорциональны содержанию белковых веществ в сыре.

Большим разнообразием продуктов протеолиза отличается сыр маасдам. Этот сыр, технология которого разработана сравнительно недавно, сочетает мягкую пластичную консистенцию сыров с низкой температурой второго нагревания и выраженный насыщенный вкус сыров с высокой температурой второго нагревания. Это было достигнуто путем использования при производстве сыра маасдам смешанной закваски из мезофильных и термофильных молочнокислых бактерий. В результате в сыре маасдам накапливается как пептидный азот, так и свободные аминокислоты.

Таким образом, желательно следить за наличием вредных добавок (консервантов, растительных жиров), иначе полезный эффект от белков будет сведен к нулю и от такого сыра будет только вред вместо питательных веществ. Также сильно соленый сыр просто невозможно съесть в значительном количестве, поэтому, даже при большом содержании белков, возможность их потребления будет ограниченной.

Чтобы узнать цену 1 грамма белка надо посмотреть процент белков на этикетке и умножить на цену 100 граммов сыра, при этом отказаться от плохих или малосъедобных продуктов.

В ходе данной работы было выявлено, что белки — это органические вещества животного или растительного происхождения, которые обеспечивают поддержку клеточной структуры человеческого организма. Их основным элементом являются многочисленные аминокислоты.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Потороко И.Ю., Калинина И.В. Теоретические основы товароведения и экспертизы потребительских товаров: Лабораторный практикум. – Челябинск: Изд-во ЮУрГУ, 2016. – 97 с.

2. Товароведение мясных и яичных товаров. Товароведение молочных товаров и пищевых концентратов: Учеб./Г. Н. Кругляков, Г. В. Круглякова.-М.:Маркетинг,2016.

3. Химический состав российских пищевых продуктов/Под ред. И. М. Скурихина, В. А. Тутельяна; Рос. акад. мед. наук, Ин-т питания.-М.:ДеЛи принт,2002.

4. http://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

5. http://www.chepfa.ru

6. https://studfiles.net/preview/1475825/

7. http://ruslekar.info/Belok-i-ego-vliyanie-na-organizm-4084.html

8. https://studfiles.net/preview/3538268/page:32/

9. http://www.edabezvreda.ru/topic-690.html

10. https://www.ronl.ru/kursovyye-raboty/kultura-i-iskusstvo/791908/

11. https://studfiles.net/preview/5437072/page:5/

12. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия.

13.Смоляр В. И. «Рациональное питание».

14. http://edutext.net/referaty/pishhevye-belki/7/

15. Белки: Справочные материалы. М.: Пищевое производство, 2004.

16. Книга о вкусной и здоровой пище / Под ред. акад. АМН СССР А.А. Поеровского. М.: Агропромиздат.

ПРИЛОЖЕНИЕ

1. Диффузия- процесс взаимного проникновения молекул или атомов одного вещества между молекулами или атомами другого, приводящий к самопроизвольному выравниванию их концентраций по всему занимаемому объёму. ↑

2. Мембран- это защитный элемент, который является неотъемлемой составляющей клетки любого живого организма. ↑

3. Биуретовая реакция — качественная на все без исключения белки, а также продукты их неполного гидролиза, которые содержат не менее двух пептидных связей. ↑