Сравните строение и функции 2-х гемсодержащих белков - миоглобин (Мв) и гемоглобина по следующей схеме: 1) сходство и особенности строения

		Химия
		Решение задачи
		18 февраля 2021
		Выполнен, номер заказа №16875
		Прошла проверку преподавателем МГУ
		245 руб.

Сравните строение и функции 2-х гемсодержащих белков - миоглобин (Мв) и гемоглобина по следующей схеме: 1) сходство и особенности строения 2) особенности функции

Ответ: 1) Гемоглобин (НЬ)- сложный олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов включающих аминокислотных остатка. Миоглобин (Mb) не является олигомером, так как состоит только из одной полипептидной цепи, конформация которой очень похожа на пространственную структуру β-цепи гемоглобина. Большую часть молекулы Mb и протомеров Hb составляют 8 αспиральных участков, образующих глобулу с гидрофобным углублением, в котором находится центр связывания с кислородом (активный центр). При этом полипептидные цепи миоглобина и протомеров гемоглобина идентичны всего на Оба белка являются холопротеинами, простетическая группа - гем, который находится в активном центре и участвует во взаимодействии с кислородом. Гем (ферропротопорфирин) представляет собой органическое соединение с плоской молекулой, включающей 4 пиррольных цикла и ион железа Гем присоединяется к неполярным радикалам активного центра своими пиррольными циклами, а также к радикалу гистидина с помощью атома Fe. Пиррольные кольца гема расположены в одной плоскости, а ион Fe2+ в неоксигенированом состоянии Hb выступает над плоскостью на 0,6 А. При присоединении кислорода ион железа погружается в плоскость колец гема. В результате сдвигается и участок полипептидной цепи, нарушаются слабые связи в молекуле Hb и изменяется конформация всей глобулы. Таким образом, присоединение кислорода вызывает изменение пространственной структуры молекулы миоглобина или протомеров гемоглобина. 2) Гемоглобин обеспечивает перенос кислорода из легких в ткани и удаление диоксида углерода из тканей. В мышцах внутриклеточный транспорт и кратковременное депонирование кислорода осуществляет миоглобин. Взаимодействие обоих белков (Mb и Hb) с кислородом зависит от его парциального давления в тканях. Эта зависимость имеет разный характер, что связано с их особенностями структуры и функционирования ). Гемоглобин имеет S-образную кривую насыщения, которая показывает, что субъединицы белка работают кооперативно, и чем больше кислорода они отдают, тем легче идет освобождение остальных молекул О2. Этот процесс зависит от изменения парциального давления кислорода в тканях. График насыщения миоглобина кислородом имеет характер простой гиперболы, т.е. насыщение Mb кислородом происходит быстро и отражает его функцию - обратимое связывание с кислородом, высвобождаемым гемоглобином, и освобождение в случае интенсивной физической нагрузки. Изменение сродства гемоглобина к О2 обеспечивает быстрое насыщение крови кислородом в легких, а также освобождение и передачу его в ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к О2, поэтому связывает и передает в митохондрии клеток кислород, транспортируемый Нb в мышцы.