Преподаватель который помогает студентам и школьникам в учёбе.

Реферат на тему: Белки и их питательная ценность

Содержание:

Введение

Белки представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, связанных в цепь пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом; в большинстве случаев в синтезе используется 20 стандартных аминокислот. Их многочисленные комбинации создают белковые молекулы с самыми разными свойствами. Кроме того, аминокислотные остатки в белке часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут происходить как до того, как белок начнет выполнять свою функцию, так и во время его работы в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Таким образом, ферментные белки катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, формируя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Белки также играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, в иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки являются важной частью питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку все необходимые аминокислоты не могут синтезироваться в их организме, и некоторые из них должны поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты расщепляют потребленные белки на аминокислоты, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или в дальнейшем разлагаются для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка, инсулина, путем секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трехмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, соответственно, с помощью Макс Перуц и Джон Кендрю в конце 1950-х, за что получили Нобелевскую премию по химии в 1962 году.

История исследования белков

Белок был одним из объектов химического исследования 250 лет назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил первый препарат белкового вещества - глютена из пшеничной муки. Он подверг глютен сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ царства растений и животных. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В 18 - начале 19 вв. Неоднократно описывались белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и их сравнение с неорганическими веществами.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сформировалось представление о том, что белки из разных источников представляют собой группу отдельных веществ со схожими общими свойствами.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссак и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 г. Дж. Гей-Люссак доказал, что азот обязательно присутствует в белках, и вскоре было показано, что содержание азота в различных белках примерно одинаково. В то же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но, чтобы подчеркнуть их индивидуальные различия с одинаковым составом, он прибег к изображению молекул, которое теперь назвали бы изомерным. Однако концепции изомерии во времена Дальтона не существовало.

Одной из самых распространенных теорий предструктурной органической химии была теория радикалов - неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Малдер предположил, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал белком (от греческого слова высший, занимающий первое место).

В середине 19 века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 г. К. Райхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин - фермент, расщепляющий белки. В 1856 г. Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент - трипсин. Изучая влияние этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, возникающие в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеазы, к ним относятся вышеперечисленные ферменты): одни из них были фрагментами исходных белковых молекул (их назвали пептонами), а другие не подвергались воздействию. к дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному с начала века классу соединений - аминокислот (первое производное аминокислоты - амид аспарагина было открыто в 1806 году, а первая аминокислота - цистин - в 1810 году). Аминокислоты в белках были впервые обнаружены в 1820 году французским химиком Анри Браконно. Он использовал кислотный гидролиз белка и обнаружил в гидролизате сладковатое вещество, которое назвал глицином. В 1839 г. было доказано наличие лейцина в белках, а в 1849 г. Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту - тирозин.

К концу 80-х гг. В 19 веке из гидролизатов белка уже были выделены 19 аминокислот, и мнение о том, что информация о продуктах гидролиза белка несет важную информацию о структуре белковой молекулы, начало постепенно укрепляться. Однако аминокислоты считались незаменимыми, но не незаменимыми компонентами белка.

Немецкий химик Э. Фишер разработал пептидную теорию, получившую всеобщее признание во всем мире.

Не маловажно, что Фишер построил план исследования, который резко отличался от того, что предпринималось ранее, но учел все факты, известные в то время. Прежде всего, он принял как наиболее вероятную гипотезу, что белки построены из аминокислот, связанных амидной связью:

Фишер назвал этот тип связи (по аналогии с пептонами) пептидом. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, связанных пептидной связью. Доказательство пептидного типа соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, как при гидролизе белков, так и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать и еще труднее получить. Кроме того, Фишер знал, что белки не обладают преобладанием ни кислотных, ни основных свойств, а это означает, рассуждал он, что амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замкнуты и как бы маскируют друг друга. (амфотерность белков, как бы сейчас сказали).

Физические и химические свойства

Белки обладают свойством амфотеричности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и основные свойства. Белки содержат несколько типов химических групп, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, е-аминогруппа. лизина и остатка амидина CNH (NH2) аргинина, в несколько меньшей степени - остатка имидазола гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) - кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не движутся в электрическом поле (для например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Значение pI зависит от соотношения кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: в белках, содержащих много кислотных аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называются кислотными), а в белках, содержащих больше основных остатков., в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может варьироваться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, поскольку нейтральные соли влияют на степень ионизации химических групп белка. PI белка можно определить, например, по кривой титрования или с помощью изоэлектрического фокусирования.

В общем, pI белка зависит от функции, которую он выполняет: изоэлектрическая точка большинства белков в тканях позвоночных колеблется от 5,5 до 7,0, но в некоторых случаях значения лежат в крайних областях: например, для пепсина a сильнокислый протеолитический фермент. желудочный сок pI ~ 1, а для салмина - протаминовый белок лососевого молока, особенностью которого является высокое содержание аргинина, - pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счет электростатического взаимодействия с фосфатными группами, часто являются основные белки. Примерами таких белков являются гистоны и протамины.

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами и включают белки крови и молока. Нерастворимые или склеропротеины включают, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, волосы млекопитающих, перья птиц и т. д.) И фиброин, который является частью шелка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но и внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водоотталкивающие). Большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, включая нерастворимый кератин и фиброин, являются гидрофильными. К гидрофобным белкам относится большинство белков, составляющих биологические мембраны - интегральные мембранные белки, взаимодействующие с гидрофобными липидами мембран (эти белки, как правило, также имеют гидрофильные участки).

Денатурация белка относится к любым изменениям его биологической активности и / или физико-химических свойств, связанных с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры (см. Раздел Структура белка). Как правило, белки достаточно стабильны в условиях (температура, pH и т. д.), В которых они обычно функционируют в организме. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента различают механическую (сильное перемешивание или встряхивание), физическую (нагрев, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химическую (кислоты и щелочи, поверхностно-активные вещества, мочевина) денатурацию.

Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в повседневной жизни - приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры прозрачный яичный альбумин, растворимый в воде, становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков солями аммония, и используется как метод их очистки.

Структура белка

Белковые молекулы представляют собой линейные полимеры, состоящие из bL-аминокислотных остатков (которые являются мономерами), и модифицированные аминокислотные остатки и неаминокислотные компоненты также могут быть включены в белковую композицию. В научной литературе для обозначения аминокислот используются одно- или трехбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование всего 20 типов аминокислот в большинстве белков ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов сложно переоценить: для цепи из 5 аминокислотных остатков это уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10 вариантах. Белки от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, с более высокой степенью полимеризации - белками, хотя это деление очень условно.

Когда образуется белок, пептидные связи образуются в результате взаимодействия b-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с b-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты. Концы белка называются N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH соответственно. Во время синтеза белка на рибосоме первый (N-концевой) аминокислотный остаток обычно является остатком метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Первичная структура

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Структура каждого отдельного белка закодирована в фрагменте ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация в гене сначала переписывается в мРНК в качестве матрицы, а первичная структура белка собирается на рибосоме.

Каждый из 50 000 отдельных белков человеческого тела имеет первичную структуру, уникальную для этого белка.

Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в отдельных белках и сравнивая эти знания с особенностями пространственного расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности в формировании пространственной структуры белков.

Вторичная структура

Вторичная структура белка - это пространственная структура, образованная в результате взаимодействий между функциональными группами, которые являются частью пептидного остова. В этом случае пептидные цепи могут приобретать правильные структуры двух типов: b-спирали и c-структуры.

Под b-спиралью понимается структура, в которой остов пептида закручен в виде спирали за счет образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, составляющих пептидные группы через 4 аминокислотных остатка.

b-спираль является наиболее стабильной конформацией пептидного остова, это связано с наличием множества водородных связей, которые стягивают b-спираль.

Под В-структурой понимается фигура, напоминающая сложенный гармошкой лист. Фигура образуется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных участков одной и той же полипептидной цепи, образующих изгибы, или между разными полипептидными группами. В отличие от b-спиралей, разрыв водородных связей, образующих b-структуры, не вызывает удлинения этих участков полипептидных цепей.

Третичная структура

Третичная структура белка - это трехмерная пространственная структура, образованная за счет взаимодействий между аминокислотными радикалами, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Конструктивно он состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых важную роль играют гидрофобные взаимодействия.

При взаимодействии с окружающими молекулами воды молекула белка имеет тенденцию складываться, так что неполярные боковые группы аминокислот изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы появляются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура

Четвертичная структура - это взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в едином белковом комплексе.

Молекулы белков, составляющие белок с четвертичной структурой, образуются на рибосомах отдельно и только после окончания синтеза образуют общую супрамолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и разные полипептидные цепи. В стабилизации четвертичной структуры участвуют те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Простые и сложные белки

Помимо пептидных цепей, многие белки также включают в себя неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делятся на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки также содержат неаминокислотные или простетические группы.

В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

Гликопротеины, содержащие ковалентно связанные углеводные остатки в качестве простетической группы; гликопротеины, содержащие мукополисахаридные остатки, относятся к подклассу протеогликанов. Гидроксильные группы серина или треонина обычно участвуют в образовании связи с углеводными остатками. Большинство внеклеточных белков, в частности иммуноглобулины, являются гликопротеинами. В протеогликанах углеводная часть составляет ~ 95% от общей массы белковой молекулы; они являются основным компонентом внеклеточного матрикса;
Липопротеины, содержащие нековалентно связанные липиды, в качестве протезной части. Липопротеины, образованные аполипопротеиновыми белками и липидами, которые с ними связываются, используются для транспорта липидов в крови;
Металлопротеины, содержащие негемкоординированные ионы металлов. Среди металлопротеинов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащий ферритин и трансферрин), и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие ионы меди, марганца, железа и других металлов в активном состоянии). центры);
Нуклеопротеины, содержащие нековалентно связанную ДНК или РНК. Нуклеопротеины включают хроматин, из которого состоят хромосомы;
Фосфопротеины, содержащие ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты в качестве простетической группы. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина, треонина и тирозина. Фосфопротеин - это, в частности, казеин молока;
Хромопротеины, содержащие цветные простетические группы различной химической природы. К ним относятся многие белки с металлсодержащей простетической группой порфиринов, которые выполняют различные функции: гемопротеины (белки, содержащие гем в качестве простетической группы, например, гемоглобин и цитохромы), хлорофиллы, флавопротеины с флавиновой группой и т. д.

Функция белков в организме

Как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются важными компонентами всех живых организмов и играют важную роль в жизни клетки. Белки осуществляют обменные процессы. Они входят в состав внутриклеточных структур - органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут действовать как сигнал, передаваемый между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по функциям довольно условна, поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности является лизил-тРНК синтетаза, фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но также регулирует транскрипцию нескольких генов. Белки выполняют множество функций благодаря своей ферментативной активности. Итак, ферменты - это моторный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназ, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Самая известная функция белков в организме - катализировать различные химические реакции. Ферменты - это белки с определенными каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько подобных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтез (анаболизм), включая репликацию и репарацию ДНК, а также синтез матрицы РНК. К 2013 году было описано более 5 000 000 ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: например, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5'-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 1017 раз быстрее, чем некатализируемая (полуреакция декарбоксилирования оротовой кислоты 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые прикрепляются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, а еще меньше - в среднем 3-4 аминокислотных остатка, часто расположенных далеко друг от друга в первичной структуре - непосредственно участвуют в катализ. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

В 1992 году Международный союз биохимии и молекулярной биологии предложил окончательную версию иерархической номенклатуры ферментов, основанную на типе реакций, которые они катализируют. Согласно этой номенклатуре, названия ферментов всегда должны иметь окончание -ase и происходить от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту присваивается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делятся на 6 классов:

Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
Трансферазы, катализирующие перенос химических групп от одной молекулы субстрата к другой;
Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;
Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;
Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;
Лигазы, которые катализируют образование химических связей между субстратами за счет гидролиза дифосфатной связи АТФ или аналогичного трифосфата.

Структурированная функция

Структурные белки цитоскелета, как своего рода каркас, придают форму клеткам и многим органеллам и участвуют в изменении формы клеток. Большинство структурных белков являются нитевидными: например, мономеры актина и тубулина представляют собой глобулярные растворимые белки, но после полимеризации они образуют длинные филаменты, составляющие цитоскелет, что позволяет клетке сохранять свою форму. Коллаген и эластин являются основными компонентами межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а волосы, ногти, птичьи перья и некоторые раковины состоят из другого структурного белка - кератина.

Защитная функция

Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивает коллаген - белок, составляющий основу межклеточного вещества соединительных тканей (включая кости, хрящи, сухожилия и глубокие слои кожи (дерму)); кератин, составляющий основу ороговевших щитков, волос, перьев, рогов и других производных эпидермиса. Обычно такие белки считаются белками со структурной функцией. Примерами белков этой группы являются фибриногены и тромбины, которые участвуют в свертывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов с белковыми молекулами может выводить их токсины. Особенно важную роль в детоксикации человека играют ферменты печени, которые расщепляют яды или переводят их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, из которых состоит кровь и другие биологические жидкости, участвуют в защитной реакции организма как на повреждения, так и на атаки патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптивной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам разрушения. Антитела могут секретироваться во внеклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных B-лимфоцитов, называемых плазматическими клетками.

Регулирующая функция

Многие процессы внутри клетки регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют прохождение клетки через клеточный цикл, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторная функция белков осуществляется либо за счет ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счет специфического связывания с другими молекулами. Таким образом, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры могут регулировать интенсивность транскрипции генов путем связывания со своими регуляторными последовательностями. На уровне трансляции чтение многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков, присоединяя или отщепляя к ним фосфатные группы.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков - это способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, организмами и организмами. Сигнальная функция часто сочетается с регуляторной, поскольку многие внутриклеточные регуляторные белки также осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют гормональные белки, цитокины, факторы роста и т. д.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором - это сигнал, запускающий клеточный ответ. Гормоны регулируют концентрацию веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков является инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через внеклеточное вещество. Эти белки включают, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины представляют собой пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают координацию действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокина является фактор некроза опухоли, который передает воспалительные сигналы между клетками в организме.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (сродство) к субстрату, когда они присутствуют в высокой концентрации, и легко высвобождаться в местах с низкой концентрацией субстрата. Примером транспортных белков является гемоглобин, который переносит кислород от легких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к легким, а также гомологичные ему белки, обнаруженные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспортировке небольших молекул через клеточную мембрану, изменяя ее проницаемость. Липидный компонент мембраны является водонепроницаемым (гидрофобным), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионов) молекул. Мембранные транспортные белки обычно подразделяются на канальные белки и белки-носители. Белки каналов содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки аквапоринов) перемещаться через мембрану.

Многие ионные каналы специализируются на транспортировке только одного иона; например, калиевые и натриевые каналы часто различают эти похожие ионы и пропускают только один из них. Белки-носители связывают, подобно ферментам, каждую транспортируемую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт, используя энергию АТФ. Электростанция клетки - АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счет протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Резервная функция

Эти белки включают так называемые резервные белки, которые хранятся в качестве источника энергии и веществ в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцах животных.

Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые, в свою очередь, являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих обменные процессы.

Функция рецептора

Белковые рецепторы могут располагаться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, который чаще всего является химическим, а в некоторых случаях световым, механическим воздействием (например, растяжением) и другими раздражителями. Когда сигнал подвергается воздействию определенной части молекулы - рецепторного белка - происходят его конформационные изменения. В результате изменяется конформация другой части молекулы, передающей сигналы другим клеточным компонентам. Есть несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определенную химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые открываются или закрываются при срабатывании сигнала; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-мессенджеры. В мембранных рецепторах часть молекулы, которая связывается с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, находится внутри.

Функция двигателя

Целый класс моторных белков обеспечивает движение тела, например сокращение мышц, включая локомоцию (миозин), движение клеток внутри тела (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активное и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин)... Динеины и кинезины транспортируют молекулы по микротрубочкам, используя гидролиз АТФ в качестве источника энергии. Динеины транспортируют молекулы и органеллы из периферических частей клетки в сторону центросомы, кинезины - в обратном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органелл по микрофиламентам.

Белки в метаболизме

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, такие как цитруллин. Но если в окружающей среде присутствуют аминокислоты, даже микроорганизмы сохраняют энергию, транспортируя аминокислоты в клетки и отключая их биосинтетические пути.

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты биосинтетических путей, например, аспартаткиназа, которая катализирует первую стадию образования лизина, метионина и треонина из аспартата, у животных отсутствуют.

В основном животные получают аминокислоты из белков с пищей. Белки расщепляются во время пищеварения, которое обычно начинается с денатурации белка путем помещения его в кислую среду и гидролиза ферментами, называемыми протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков в организме, в то время как другие превращаются в глюкозу во время глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, особенно мышцы, служат источником энергии. Аминокислоты также являются важным источником азота в рационе организма.

Единых норм потребления белков человеком не существует. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении норм белка.

Тирозин

Тирозим (b-амино-c- (п-гидроксифенил) пропионовая кислота, сокр.: Tyr, Tyr, Y) - ароматическая альфа-аминокислота. Он существует в двух оптически изомерных формах - L и D и в виде рацемата (DL). Структура соединения отличается от фенилаланина наличием фенольной гидроксильной группы в пара-положении бензольного кольца. Мета- и орто-изомеры тирозина менее важны с биологической точки зрения.

L-тирозин - протеиногенная аминокислота, входящая в состав белков всех известных живых организмов. Тирозин входит в состав ферментов, во многих из которых тирозин играет ключевую роль в ферментативной активности и ее регуляции. Участком атаки фосфорилирующих ферментов протеинкиназ часто является фенольный гидроксил остатков тирозина. Остаток тирозина в белках также может подвергаться другим посттрансляционным модификациям. Некоторые белки (резилин насекомых) содержат молекулярные поперечные связи, возникающие в результате посттрансляционной окислительной конденсации остатков тирозина с образованием дитирозина и тритирозина.

Окраска в результате качественной реакции ксантопротеинов на белки определяется в основном нитрованием остатков тирозина (нитрируются также остатки фенилаланина, триптофана и гистидина).

Качественная реакция

Желтое окрашивание при нагревании с сильной азотной кислотой, которое становится оранжевым при последующей подщелачивании. Такую реакцию дают белки и пептиды, содержащие в структуре циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан). Продукт реакции - нитропроизводные циклических аминокислот - образуются по схеме

Эта реакция называется ксантопротеином.

Реакция замещения

Белки, содержащие в своей структуре тирозин, взаимодействуют с реактивом Миллона (раствор ртути в азотной кислоте, содержащий азотистую кислоту). При этом образуется коричнево-красный осадок:

Реакция разложения

В результате кипячения белковых растворов в присутствии сильной кислоты или щелочи пептидные связи подвергаются гидролизу, в результате чего образуются свободные аминокислоты. Пептидные связи также могут гидролизоваться под действием протеолитических ферментов.

Продуктами реакции в случае использования кислот или щелочей являются аминокислоты независимо от их набора и последовательности соединения в цепях. При использовании протеолитических ферментов расщепление пептидных связей происходит избирательно в соответствии со специфичностью конкретного фермента. Результатом этого гидролиза является смесь аминокислот и пептидов. Способность пептидной связи расщепляться с участием воды нашла широкое применение в пищевой технологии, в практике анализа химической структуры белков. По типу гидролитического расщепления белки превращаются в желудочно-кишечном тракте при пищеварении животных организмов и т. д.

Заключение

Белки по праву можно назвать основой жизни всех организмов. Поскольку без них невозможно нормальное функционирование любого организма. От них напрямую зависят все многочисленные функции организма.

Без белков или их составных частей - аминокислот невозможно обеспечить воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда незаменимых веществ, таких как ферменты и гормоны.

Белки - основная и важная часть всех организмов. Белки осуществляют обмен веществ и преобразования энергии, они неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Если исключить из рациона белковую пищу, то организм начнет ослабевать, а при длительном отсутствии белковой пищи погибнет.

Фридрих Энгельс дал следующее определение жизни: Жизнь - это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществами с окружающей их внешней природой, и с прекращением этого метаболизма прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка.

Список литературы

А.А. Артуров, Белки - основа жизни 2011.
В.А. Арсеньев, А.П. Перов, Белки (белки, полипептиды) 2012.
Ю.А. Овчинников, Биоорганическая химия. - М.: Просвещение, 1988.
В.К. Ванс, Химические свойства белков 2010.
К.Н. Самойленко, Белки - структура жизни 1965.